макрофагов.Действие Ц. обратимо: при их удалении восстанавливается эндоцитоз: ядро, вышедшее из клетки, но не потерявшее с ним связи через цитоплазматический мостик, входит обратно внутрь клетки. Полагают, что Ц. действуют на элементы сократительной системы клетки — микрофиламенты. Используются для цитофизиологических исследований.
Лит.:Carter S. В., Effects of cytochalasins on mammalian cells, «Nature», 1967, v. 213, № 5073; его же, The cytochalasins as research tools in cytology, «Endeavour», 1972, v. 31, № 113.
А. Д. Морозкин.
цитофотометрии,
авторадиографиии др. За последние годы интенсивно развиваются электронно-микроскопическая (ультраструктурная) Ц. и иммуноцитохимия. К методам Ц. относятся также микрохимические, позволяющие иссекать и исследовать отдельные клетки, и центрифугирование, позволяющее получать из ткани фракции, обогащенные определёнными видами клеток или субклеточных структур: ядрами, митохондриями, микросомами, цитоплазматическими мембранами и т.п. Основные достижения Ц.: доказаны постоянство количества ДНК в хромосомном наборе, участие макромолекул (нуклеиновых кислот и белков) в специфической функциональной активности клетки, миграция макромолекул внутри клетки (из ядра в цитоплазму, из тела клетки в отростки и обратно и т.д.).
Лит.:Пирс Э., Гистохимия теоретическая и прикладная, пер. с англ., М., 1962; Введение в количественную цитохимию, пер. с англ., М., 1969.
Л. З. Певзнер.
оксидоредуктаз,конечный компонент цепи дыхательных ферментов, переносящий электроны от цитохрома с на молекулярный кислород. Ц. открыта в 1926 немецким учёным О. Варбургом (т. н. «дыхательный фермент Варбурга»). В растительных и животных клетках локализована во внутренней мембране митохондрий. По химической природе Ц. — сложный белок, в состав молекулы которого входят два
гема,два атома меди, а также 20—30% липидного компонента. Оба гема представлены гемом
а,но только часть гема
аокисляется кислородом и обозначается
a
3. Является ли Ц. единым белком с двумя функционально различными формами гема или он представляет собой комплекс двух различных цитохромов, пока не выяснено. Связь меди с белком осуществляется через S-содержащий
лиганд.При отделении меди Ц. теряет активность. Молекулярная масса Ц. (по разным данным) от 50 000 до 240 000. Ингибиторами Ц. являются цианид, азид, CO, гидроксиламин. См. также
Окисление биологическое.
В. В. Зуевский
оксидоредуктаз,отщепляющие ионы водорода в животных и растительных клетках от восстановленных коферментов —
никотинамидадениндинуклеотида
(НАД) и
никотинамидадениндинуклеотидфосфата
(НАДФ). При этом электрон передаётся на железосодержащие белки
цитохромы
(например, на цитохром с при работе НАДФЧН-цитохром-
с-редуктазы из
микросом
)
.Все Ц. —
флавопротеиды;являются компонентами полиферментных комплексов, составляющих цепь дыхательных ферментов и системы гидроксилирования животных и растительных клеток. Ц. из митохондрий — не индивидуальные ферменты, а комплекс дегидрогеназ и переносчиков электронов типа
убихинонов,локализованных в мембране строго определённым образом.