Страница:
2. Одни из этих материалов имеют растительное происхождение и состоят из целлюлозы, например лен, хлопок, другие – животного происхождения, состоят из белков – шерсть, шелк.
3. По мере увеличения потребностей населения и развивающейся техники в тканях стал возникать недостаток волокнистых материалов. Возникла необходимость получать волокна искусственным путем.
Так как они характеризуются упорядоченным, ориентированным вдоль оси волокна расположением цепных макромолекул, то появилась идея превратить природный полимер неупорядоченной структуры путем той или иной обработки в материал с упорядоченным расположением молекул.
4. В качестве исходного природного полимера для получения искусственных волокон берется целлюлоза, выделенная из древесины, или хлопковый пух, остающийся на семенах хлопчатника после того, как с него снимут волокна.
5. Чтобы линейные молекулы полимера расположить вдоль оси образуемого волокна, необходимо их отделить друг от друга, сделать подвижными, способными к перемещению.
Этого можно достичь расплавлением полимера или его растворением.
Расплавить целлюлозу невозможно: при нагревании она разрушается.
6. Целлюлозу необходимо обработать уксусным ангидридом в присутствии серной кислоты (уксусный ангидрид – более сильное этерифицирующее средство, чем уксусная кислота).
7. Продукт этерификации – триацетат целлюлозы – растворяется в смеси дихлорметана СН2Сl2 и этилового спирта.
8. Образуется вязкий раствор, в котором молекулы полимера уже могут перемещаться и принимать тот или иной нужный порядок.
9. С целью получения волокон раствор полимера продавливается через фильеры – металлические колпачки с многочисленными отверстиями.
Тонкие струи раствора опускаются в вертикальную шахту высотой примерно 3 м, через которую проходит нагретый воздух.
10. Под действием теплоты растворитель испаряется, и триацетат целлюлозы образует тонкие длинные волоконца, которые скручиваются затем в нити и идут на дальнейшую переработку.
11. При прохождении через отверстия фильеры макромолекулы, как бревна при сплаве по узкой реке, начинают выстраиваться вдоль струи раствора.
12. В процессе дальнейшей обработки расположение макромолекул в них становится еще более упорядоченным.
Это приводит к большой прочности волоконец и образуемых ими нитей.
71. Нитросоединения
72. Амины
73. Анилин
74. Аминокислоты
75. Амиды кислот
76. Белки
77. Свойства белков. Превращение белков в организме
78. Проблема синтеза белков
79. Азотсодержащие гетероциклические соединения. Пиридин
3. По мере увеличения потребностей населения и развивающейся техники в тканях стал возникать недостаток волокнистых материалов. Возникла необходимость получать волокна искусственным путем.
Так как они характеризуются упорядоченным, ориентированным вдоль оси волокна расположением цепных макромолекул, то появилась идея превратить природный полимер неупорядоченной структуры путем той или иной обработки в материал с упорядоченным расположением молекул.
4. В качестве исходного природного полимера для получения искусственных волокон берется целлюлоза, выделенная из древесины, или хлопковый пух, остающийся на семенах хлопчатника после того, как с него снимут волокна.
5. Чтобы линейные молекулы полимера расположить вдоль оси образуемого волокна, необходимо их отделить друг от друга, сделать подвижными, способными к перемещению.
Этого можно достичь расплавлением полимера или его растворением.
Расплавить целлюлозу невозможно: при нагревании она разрушается.
6. Целлюлозу необходимо обработать уксусным ангидридом в присутствии серной кислоты (уксусный ангидрид – более сильное этерифицирующее средство, чем уксусная кислота).
7. Продукт этерификации – триацетат целлюлозы – растворяется в смеси дихлорметана СН2Сl2 и этилового спирта.
8. Образуется вязкий раствор, в котором молекулы полимера уже могут перемещаться и принимать тот или иной нужный порядок.
9. С целью получения волокон раствор полимера продавливается через фильеры – металлические колпачки с многочисленными отверстиями.
Тонкие струи раствора опускаются в вертикальную шахту высотой примерно 3 м, через которую проходит нагретый воздух.
10. Под действием теплоты растворитель испаряется, и триацетат целлюлозы образует тонкие длинные волоконца, которые скручиваются затем в нити и идут на дальнейшую переработку.
11. При прохождении через отверстия фильеры макромолекулы, как бревна при сплаве по узкой реке, начинают выстраиваться вдоль струи раствора.
12. В процессе дальнейшей обработки расположение макромолекул в них становится еще более упорядоченным.
Это приводит к большой прочности волоконец и образуемых ими нитей.
71. Нитросоединения
Особенности нитросоединений:1) это органические вещества, в молекулах которых содержится нитрогруппа – № 2 при атоме углерода; 2) нитросоединения можно рассматривать как производные углеводородов, которые получаются путем замещения атома водорода на нитрогруппу; 3) по числу нитрогрупп различаются моно-, ди– и полинитросоединения; 4) название углеводородов происходит от названий исходных углеводородов с добавлением приставки нитро-, например: а) нитрометан – СН3NO2; б) 2-нитропентан – СН3-СН2-СН2-СН (NO2) – СН3.
Введение в органическое вещество нитрогруппы называется нитрованием.
Способы нитрования:
1) нитрование ароматических соединений легко осуществимо при действии смесью концентрированных азотной и серной кислот (первая – нитрирующий агент, вторая – водоотнимающий):
а) тринитротолуол является хорошим взрывчатым веществом; б) взрывается только от детонации, горит коптящим пламенем без взрыва;
2) впервые реакцию нитрования алканов осуществил М.И. Коновалов в 1888 г. Эта реакция носит его имя. Действие на алканы разбавленной HNO при t = 110–140 °C.
3) нитросоединения также получаются взаимодействием алкилгалогенидов с нитритом серебра: С3Н7I (пропилиодид) + АgNO2 = С3Н7NO2 (нитропропан) + АgI;
4) при восстановлении нитросоединений образуются амины.
Нитросоединения представляют собой бесцветные малорастворимые в воде и хорошо растворимые в органических растворителях жидкости, обладающие характерным миндальным запахом. Все нитросоединения являются довольно сильными ядами для центральной нервной системы. Некоторые из них обладают раздражающим действием (СCl3NO2 – хлорпикрин). Благодаря высокой полярности нитросоединения могут растворять такие вещества, которые не растворяются в обычных растворителях. Полинитросоединения обычно слабо окрашены, взрывчаты при ударе и детонации. Некоторые нитроалканы применяют в качестве окислителей в ракетном топливе. Многие из полинитросоединений обладают взрывчатыми свойствами, так, тетранирометан С(NO2)4 является сильным взрывчатым веществом. Галогенсодержащие нитросоединения, например СCl3NO2 (хлорпикрин) обладает раздражающим действием на слизистые оболочки. Применяется в качестве учебно-боевого ОВ, для проверки средств защиты на герметичность и в сельском хозяйстве для борьбы с насекомыми и вредителями.
Введение в органическое вещество нитрогруппы называется нитрованием.
Способы нитрования:
1) нитрование ароматических соединений легко осуществимо при действии смесью концентрированных азотной и серной кислот (первая – нитрирующий агент, вторая – водоотнимающий):
2) впервые реакцию нитрования алканов осуществил М.И. Коновалов в 1888 г. Эта реакция носит его имя. Действие на алканы разбавленной HNO при t = 110–140 °C.
4) при восстановлении нитросоединений образуются амины.
Нитросоединения представляют собой бесцветные малорастворимые в воде и хорошо растворимые в органических растворителях жидкости, обладающие характерным миндальным запахом. Все нитросоединения являются довольно сильными ядами для центральной нервной системы. Некоторые из них обладают раздражающим действием (СCl3NO2 – хлорпикрин). Благодаря высокой полярности нитросоединения могут растворять такие вещества, которые не растворяются в обычных растворителях. Полинитросоединения обычно слабо окрашены, взрывчаты при ударе и детонации. Некоторые нитроалканы применяют в качестве окислителей в ракетном топливе. Многие из полинитросоединений обладают взрывчатыми свойствами, так, тетранирометан С(NO2)4 является сильным взрывчатым веществом. Галогенсодержащие нитросоединения, например СCl3NO2 (хлорпикрин) обладает раздражающим действием на слизистые оболочки. Применяется в качестве учебно-боевого ОВ, для проверки средств защиты на герметичность и в сельском хозяйстве для борьбы с насекомыми и вредителями.
72. Амины
Амины– это производные аммиака, в котором один, два или все три атома водорода замещены органическими радикалами.
Строение и свойства аминов.
Известно много органических соединений, в которые азот входит в виде остатка аммиака, например: 1) метиламин СН3-NН2; 2) диметиламин СН3-NH-СН3; 3) фениламин (анилин) С6Н5-NН2; 4) метилэтиамин СН3-NН-C2H5.
Все эти соединения относятся к классу аминов.
Сходство аминов с аммиаком не только формальное. Они имеют и некоторые общие свойства.
1. Низшие представители аминов предельного ряда газообразны и имеют запах аммиака.
4СН3-NH2 + 9O2 ? 4СO2 + 10Н2О + 2N2.
2. Если амин растворить в воде и раствор испытать лакмусом, то появится щелочная реакция, как и в случае аммиака.
3. Амины имеют характерные свойства оснований.
4. Сходство свойств аминов и аммиака находит объяснение в их электронном строении.
5. В молекуле аммиака из пяти валентных электронов атома азота три участвуют в образовании ковалентных связей с атомами водорода, одна электронная пара остается свободной.
6. Электронное строение аминов аналогично строению аммиака.
7. У атома азота в них имеется также неподеленная пара электронов. В неорганической химии к основаниям относятся вещества, в которых атомы металла соединены с одной или несколькими гидроксильными группами. Но основания – понятие более широкое. Свойства их противоположны свойствам кислот.
8. Амины называются еще органическими основаниями.
9. Являясь основаниями, амины взаимодействуют с кислотами, при этом образуются соли.
Эта реакция аналогична реакциям аммиака и также заключается в присоединении протона.
Но при сходстве свойств этих веществ как оснований между ними имеются и различия:
а) амины – производные предельных углеводородов – оказываются более сильными основаниями, чем аммиак;
б) они отличаются от аммиака лишь наличием в молекулах углеводородных радикалов, поэтому видно влияние этих радикалов на атом азота;
в) в аминах под влиянием радикала – СН3 электронное облако связи С-N смещается несколько к азоту, электронная плотность на азоте возрастает, и он прочнее удерживает присоединенный ион водорода;
г) гидроксильные группы воды от этого становятся более свободными, щелочные свойства раствора усиливаются.
Строение и свойства аминов.
Известно много органических соединений, в которые азот входит в виде остатка аммиака, например: 1) метиламин СН3-NН2; 2) диметиламин СН3-NH-СН3; 3) фениламин (анилин) С6Н5-NН2; 4) метилэтиамин СН3-NН-C2H5.
Все эти соединения относятся к классу аминов.
Сходство аминов с аммиаком не только формальное. Они имеют и некоторые общие свойства.
1. Низшие представители аминов предельного ряда газообразны и имеют запах аммиака.
4СН3-NH2 + 9O2 ? 4СO2 + 10Н2О + 2N2.
2. Если амин растворить в воде и раствор испытать лакмусом, то появится щелочная реакция, как и в случае аммиака.
3. Амины имеют характерные свойства оснований.
4. Сходство свойств аминов и аммиака находит объяснение в их электронном строении.
5. В молекуле аммиака из пяти валентных электронов атома азота три участвуют в образовании ковалентных связей с атомами водорода, одна электронная пара остается свободной.
6. Электронное строение аминов аналогично строению аммиака.
7. У атома азота в них имеется также неподеленная пара электронов. В неорганической химии к основаниям относятся вещества, в которых атомы металла соединены с одной или несколькими гидроксильными группами. Но основания – понятие более широкое. Свойства их противоположны свойствам кислот.
8. Амины называются еще органическими основаниями.
9. Являясь основаниями, амины взаимодействуют с кислотами, при этом образуются соли.
Эта реакция аналогична реакциям аммиака и также заключается в присоединении протона.
Но при сходстве свойств этих веществ как оснований между ними имеются и различия:
а) амины – производные предельных углеводородов – оказываются более сильными основаниями, чем аммиак;
б) они отличаются от аммиака лишь наличием в молекулах углеводородных радикалов, поэтому видно влияние этих радикалов на атом азота;
в) в аминах под влиянием радикала – СН3 электронное облако связи С-N смещается несколько к азоту, электронная плотность на азоте возрастает, и он прочнее удерживает присоединенный ион водорода;
г) гидроксильные группы воды от этого становятся более свободными, щелочные свойства раствора усиливаются.
73. Анилин
Основные свойства анилина:
а) ароматический амин – анилин имеет большое практическое значение;
б) анилин C6H5NH2 – это бесцветная жидкость, которая плохо растворяется в воде;
в) имеет светло-коричневую окраску при частичном окислении на воздухе;
г) анилин сильно ядовит.
Основные свойства у анилина проявляются слабее, чем у аммиака и аминов предельного ряда.
1. Анилин не изменяет окраски лакмуса, но при взаимодействии с кислотами образует соли.
2. Если к анилину прилить концентрированную соляную кислоту, то происходит экзотермическая реакция и после охлаждения смеси можно наблюдать образование кристаллов соли: [C6H5NH3]+Cl-– хлорид фениламмония.
3. Если на раствор хлорида фениламмония подействовать раствором щелочи, то снова выделится анилин: [С6Н5NН3]++ Сl-+ Nа++ ОН-? Н2О + С6Н5NН2 + Nа++ СI-. Здесь выражено влияние ароматического радикала фенила – С6Н5.
4. В анилине C6H5NH2 бензольное ядро смещает к себе неподеленную электронную пару азота аминогруппы. При этом электронная плотность на азоте уменьшается и он слабее связывает ион водорода, а это значит, что свойства вещества как основания проявляются в меньшей степени.
5. Аминогруппа влияет на бензольное ядро.
6. Бром в водном растворе не реагирует с бензолом.
Способы применения анилина:
1) анилин– один из важнейших продуктов химической промышленности;
2) он является исходным веществом для получения многочисленных анилиновых красителей;
3) анилин используется при получении лекарственных веществ, например сульфаниламидных препаратов, взрывчатых веществ, высокомолекулярных соединений и т. д. Открытие профессором Казанского университета Н.Н. Зининым (1842 г.) доступного способа получения анилина имело большое значение для развития химии и химической промышленности.
1. Промышленность органического синтеза началась с производства красителей.
2. Широкое развитие этого производства стало возможным на основе использования реакции получения анилина, известной сейчас в химии под названием реакции Зинина.
Особенности реакции Зинина:
1) эта реакция заключается в восстановлении нитробензола и выражается уравнением:
С6Н5-NO2 + 6Н ? С6Н5-NН2 + 2Н2О;
2) распространенным промышленным способом получения анилина является восстановление нитробензола металлами, например железом (чугунными стружками), в кислой среде;
3) восстановление нитросоединений соответствующего строения – это общий способ получения аминов.
а) ароматический амин – анилин имеет большое практическое значение;
б) анилин C6H5NH2 – это бесцветная жидкость, которая плохо растворяется в воде;
в) имеет светло-коричневую окраску при частичном окислении на воздухе;
г) анилин сильно ядовит.
Основные свойства у анилина проявляются слабее, чем у аммиака и аминов предельного ряда.
1. Анилин не изменяет окраски лакмуса, но при взаимодействии с кислотами образует соли.
2. Если к анилину прилить концентрированную соляную кислоту, то происходит экзотермическая реакция и после охлаждения смеси можно наблюдать образование кристаллов соли: [C6H5NH3]+Cl-– хлорид фениламмония.
3. Если на раствор хлорида фениламмония подействовать раствором щелочи, то снова выделится анилин: [С6Н5NН3]++ Сl-+ Nа++ ОН-? Н2О + С6Н5NН2 + Nа++ СI-. Здесь выражено влияние ароматического радикала фенила – С6Н5.
4. В анилине C6H5NH2 бензольное ядро смещает к себе неподеленную электронную пару азота аминогруппы. При этом электронная плотность на азоте уменьшается и он слабее связывает ион водорода, а это значит, что свойства вещества как основания проявляются в меньшей степени.
5. Аминогруппа влияет на бензольное ядро.
6. Бром в водном растворе не реагирует с бензолом.
Способы применения анилина:
1) анилин– один из важнейших продуктов химической промышленности;
2) он является исходным веществом для получения многочисленных анилиновых красителей;
3) анилин используется при получении лекарственных веществ, например сульфаниламидных препаратов, взрывчатых веществ, высокомолекулярных соединений и т. д. Открытие профессором Казанского университета Н.Н. Зининым (1842 г.) доступного способа получения анилина имело большое значение для развития химии и химической промышленности.
1. Промышленность органического синтеза началась с производства красителей.
2. Широкое развитие этого производства стало возможным на основе использования реакции получения анилина, известной сейчас в химии под названием реакции Зинина.
Особенности реакции Зинина:
1) эта реакция заключается в восстановлении нитробензола и выражается уравнением:
С6Н5-NO2 + 6Н ? С6Н5-NН2 + 2Н2О;
2) распространенным промышленным способом получения анилина является восстановление нитробензола металлами, например железом (чугунными стружками), в кислой среде;
3) восстановление нитросоединений соответствующего строения – это общий способ получения аминов.
74. Аминокислоты
Среди азотсодержащих органических веществ имеются соединения с двойственной функцией. Особенно важными из них являются
аминокислоты.
Строение и физические свойства.
1. Аминокислоты– это вещества, в молекулах которых содержатся одновременно аминогруппа NН2 и карбоксильная группа – СООН.
Например: NH2-CH2-COOH – аминоуксусная кислота, CH3-CH(NH2)-COOH – аминопропионовая кислота.
2. Аминокислоты– это бесцветные кристаллические вещества, растворимые в воде.
3. Многие аминокислоты имеют сладкий вкус.
4. Аминокислоты можно рассматривать как карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен аминогруппой. При этом аминогруппа может находится у разных атомов углерода, что обусловливает один из видов изомерии аминокислот.
Некоторые представители аминокислот:
1) аминоуксусная кислота Н2N-СН2-СООН;
2) аминопропионовая кислота Н2N-СН2-СН2-СООН;
3) аминомасляная кислота Н2N-СН2-СН2-СН2-СООН;
4) аминовалериановая кислота Н2N-(СН2)4-СООН;
5) аминокапроновая кислота Н2N-(СН2)5-СООН.
5. Чем больше атомов углерода в молекуле аминокислоты, тем больше может существовать изомеров с различным положением аминогруппы по отношению к карбоксильной группе.
6. Чтобы в названии изомеров можно было указывать положение группы – NH2 по отношению к карбоксилу, атомы углерода в молекуле аминокислоты обозначаются последовательно буквами греческого алфавита: а) ?-аминокапроновая кислота; б) ?-аминокапроновая кислота.
Особенности строения аминокислотзаключаются в изомерии, которая может быть обусловлена также разветвлением углеродного скелета, а также строением своей углеродной цепи.
Способы применения аминокислот:
1) аминокислоты широко распространены в природе;
2) молекулы аминокислот – это те кирпичики, из которых построены все растительные и животные белки; аминокислоты, необходимые для построения белков организма, человек и животные получают в составе белков пищи;
3) аминокислоты прописываются при сильном истощении, после тяжелых операций;
4) их используют для питания больных, минуя желудочно-кишечный тракт;
5) аминокислоты необходимы в качестве лечебного средства при некоторых болезнях (например, глутаминовая кислота используется при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка);
6) некоторые аминокислоты применяются в сельском хозяйстве для подкормки животных, что положительно влияет на их рост;
7) имеют техническое значение: аминокапроновая и аминоэнантовая кислоты образуют синтетические волокна – капрон и энант.
Строение и физические свойства.
1. Аминокислоты– это вещества, в молекулах которых содержатся одновременно аминогруппа NН2 и карбоксильная группа – СООН.
Например: NH2-CH2-COOH – аминоуксусная кислота, CH3-CH(NH2)-COOH – аминопропионовая кислота.
2. Аминокислоты– это бесцветные кристаллические вещества, растворимые в воде.
3. Многие аминокислоты имеют сладкий вкус.
4. Аминокислоты можно рассматривать как карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен аминогруппой. При этом аминогруппа может находится у разных атомов углерода, что обусловливает один из видов изомерии аминокислот.
Некоторые представители аминокислот:
1) аминоуксусная кислота Н2N-СН2-СООН;
2) аминопропионовая кислота Н2N-СН2-СН2-СООН;
3) аминомасляная кислота Н2N-СН2-СН2-СН2-СООН;
4) аминовалериановая кислота Н2N-(СН2)4-СООН;
5) аминокапроновая кислота Н2N-(СН2)5-СООН.
5. Чем больше атомов углерода в молекуле аминокислоты, тем больше может существовать изомеров с различным положением аминогруппы по отношению к карбоксильной группе.
6. Чтобы в названии изомеров можно было указывать положение группы – NH2 по отношению к карбоксилу, атомы углерода в молекуле аминокислоты обозначаются последовательно буквами греческого алфавита: а) ?-аминокапроновая кислота; б) ?-аминокапроновая кислота.
Особенности строения аминокислотзаключаются в изомерии, которая может быть обусловлена также разветвлением углеродного скелета, а также строением своей углеродной цепи.
Способы применения аминокислот:
1) аминокислоты широко распространены в природе;
2) молекулы аминокислот – это те кирпичики, из которых построены все растительные и животные белки; аминокислоты, необходимые для построения белков организма, человек и животные получают в составе белков пищи;
3) аминокислоты прописываются при сильном истощении, после тяжелых операций;
4) их используют для питания больных, минуя желудочно-кишечный тракт;
5) аминокислоты необходимы в качестве лечебного средства при некоторых болезнях (например, глутаминовая кислота используется при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка);
6) некоторые аминокислоты применяются в сельском хозяйстве для подкормки животных, что положительно влияет на их рост;
7) имеют техническое значение: аминокапроновая и аминоэнантовая кислоты образуют синтетические волокна – капрон и энант.
75. Амиды кислот
Характерные особенности амидов кислот:
1) это производные этих кислот, в которых гидроксильная группа замещена на аминогруппу, например: а) уксусная кислота – СН3 – С(О) – ОН, б) амид уксусной кислоты – СН3 – С(О) – NН2;
2) общая формула амидов RCONН2;
3) функциональная группа С(O)NН2 называется амидогруппой;
4) названия амидов происходят от названий кислот, из которых они образовались, с добавлением части – амид;
5) амиды получаются путем нагревания аммонийных солей карбоновых кислот;
6) амиды также получаются под действием аммиака на сложные эфиры: RCOOR? + NH3 ? RCONH2 + R?OH;
7) амид муравьиной кислоты – это жидкость;
8) амиды всех других кислот – это белые кристаллические вещества;
9) низшие амиды хорошо растворимы в воде;
10) водные растворы амидов дают нейтральную реакцию на лакмус;
11) важнейшее свойство амидов – это их способность к гидролизу в присутствии кислот и щелочей. При этом образуются кислота и аммиак: RCONH2 + H2O ? RCOOH + NH3;
12) к амидам кислот относится мочевина.
Особенности мочевины:
а) мочевина – это конечный продукт азотистого обмена в организме человека и животных;
б) она образуется при распаде белков и выделяется вместе с мочой;
в) мочевину можно рассматривать как полный амид угольной кислоты: НО-С-О=ОH – угольная кислота, Н2N-СО-NН2 – мочевина;
г) мочевина, или карбамид, – это белое кристаллическое вещество, которое хорошо растворяется в воде;
д) впервые она была получена немецким ученым Велером в 1828 г. из цианата аммония:
NH4OC?N ? H2N-CO-NH2;
е) это первое органическое соединение, которое получили синтетическим путем.
Способы получения и применения мочевины:
1) в промышленности мочевина получается из оксида углерода (IV) и аммиака при нагревании (150 °C) и высоком давлении: СO2 + 2NН3 ? Н2N-СО-NН2 + Н2О;
2) с сильными минеральными кислотами мочевина образует соли: H2N-CO-NH2 + HNO3 ? H2N-CO-NH2?HNO3;
3) мочевина – это ценное высококонцентрированное азотное удобрение (46,6 % азота), она широко используется на всех почвах и под все культуры;
4) как источник азота мочевину добавляют в корм скоту в качестве заменителя протеина.
1) это производные этих кислот, в которых гидроксильная группа замещена на аминогруппу, например: а) уксусная кислота – СН3 – С(О) – ОН, б) амид уксусной кислоты – СН3 – С(О) – NН2;
2) общая формула амидов RCONН2;
3) функциональная группа С(O)NН2 называется амидогруппой;
4) названия амидов происходят от названий кислот, из которых они образовались, с добавлением части – амид;
5) амиды получаются путем нагревания аммонийных солей карбоновых кислот;
6) амиды также получаются под действием аммиака на сложные эфиры: RCOOR? + NH3 ? RCONH2 + R?OH;
7) амид муравьиной кислоты – это жидкость;
8) амиды всех других кислот – это белые кристаллические вещества;
9) низшие амиды хорошо растворимы в воде;
10) водные растворы амидов дают нейтральную реакцию на лакмус;
11) важнейшее свойство амидов – это их способность к гидролизу в присутствии кислот и щелочей. При этом образуются кислота и аммиак: RCONH2 + H2O ? RCOOH + NH3;
12) к амидам кислот относится мочевина.
Особенности мочевины:
а) мочевина – это конечный продукт азотистого обмена в организме человека и животных;
б) она образуется при распаде белков и выделяется вместе с мочой;
в) мочевину можно рассматривать как полный амид угольной кислоты: НО-С-О=ОH – угольная кислота, Н2N-СО-NН2 – мочевина;
г) мочевина, или карбамид, – это белое кристаллическое вещество, которое хорошо растворяется в воде;
д) впервые она была получена немецким ученым Велером в 1828 г. из цианата аммония:
NH4OC?N ? H2N-CO-NH2;
е) это первое органическое соединение, которое получили синтетическим путем.
Способы получения и применения мочевины:
1) в промышленности мочевина получается из оксида углерода (IV) и аммиака при нагревании (150 °C) и высоком давлении: СO2 + 2NН3 ? Н2N-СО-NН2 + Н2О;
2) с сильными минеральными кислотами мочевина образует соли: H2N-CO-NH2 + HNO3 ? H2N-CO-NH2?HNO3;
3) мочевина – это ценное высококонцентрированное азотное удобрение (46,6 % азота), она широко используется на всех почвах и под все культуры;
4) как источник азота мочевину добавляют в корм скоту в качестве заменителя протеина.
76. Белки
Белки– это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из L-аминокислот.
Белки в природе:
1) белки представляют наиболее важную составную часть организмов;
2) они содержатся в протоплазме и ядре всех растительных и животных клеток и являются главными носителями жизни;
3) по определению Ф. Энгельса, «жизнь есть способ существования белковых тел»;
4) молекулярная масса белков выражается десятками и сотнями тысяч, а у некоторых белков достигает нескольких миллионов.
Функции белков в организме многообразны.
1. Белки служат тем пластическим материалом, из которого построены опорные, мышечные и покровные ткани.
2. С помощью белков осуществляется перенос веществ в организме, например доставка кислорода из легких в ткани и выведение образовавшегося оксида углерода (IV).
3. Белки-ферменты катализируют в организме многочисленные химические реакции.
4. Гормоны (среди них есть вещества белковой природы) обеспечивают согласованную работу органов.
5. В виде антител, вырабатываемых организмом, белки служат защитой от инфекции. Различных белковых веществ в организме тысячи, и каждый белок выполняет строго определенную функцию.
6. Для любой химической реакции, протекающей в организме, существует свой отдельный белок-катализатор (фермент).
Состав и строение белков.
1. При гидролизе любого белка получается смесь L-аминокислот, причем наиболее часто встречаются в составе белков двадцать аминокислот.
2. Молекулы аминокислот содержат в радикале группы атомов: – SH, – ОН, – СООН, – NH2 и даже бензольное кольцо.
История нахождения белков.
1. Еще в 80-х гг. XX в. русский биохимик Д.Я. Данилевский указал на наличие пептидных групп в белковой молекуле.
2. В начале XX в. немецкий ученый Э. Фишер выдвинул полипептидную теорию, согласно которой молекулы белка представляют собой длинные цепи остатков аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями.
3. Э. Фишеру и другим ученым удалось синтетически получить полипептиды, в молекулы которых входили различные аминокислотные остатки, соединенные пептидными связями.
4. Полипептидная теория строения белка в настоящее время считается общепризнанной.
Так как природные белки являются высокомолекулярными соединениями, в их полипептидных цепочках аминокислотные остатки повторяются многократно.
В белке объединяются признаки разных классов, и в своем сочетании они дают совершенно новое качество.
Белок – это высшая форма развития органических веществ.
Белки в природе:
1) белки представляют наиболее важную составную часть организмов;
2) они содержатся в протоплазме и ядре всех растительных и животных клеток и являются главными носителями жизни;
3) по определению Ф. Энгельса, «жизнь есть способ существования белковых тел»;
4) молекулярная масса белков выражается десятками и сотнями тысяч, а у некоторых белков достигает нескольких миллионов.
Функции белков в организме многообразны.
1. Белки служат тем пластическим материалом, из которого построены опорные, мышечные и покровные ткани.
2. С помощью белков осуществляется перенос веществ в организме, например доставка кислорода из легких в ткани и выведение образовавшегося оксида углерода (IV).
3. Белки-ферменты катализируют в организме многочисленные химические реакции.
4. Гормоны (среди них есть вещества белковой природы) обеспечивают согласованную работу органов.
5. В виде антител, вырабатываемых организмом, белки служат защитой от инфекции. Различных белковых веществ в организме тысячи, и каждый белок выполняет строго определенную функцию.
6. Для любой химической реакции, протекающей в организме, существует свой отдельный белок-катализатор (фермент).
Состав и строение белков.
1. При гидролизе любого белка получается смесь L-аминокислот, причем наиболее часто встречаются в составе белков двадцать аминокислот.
2. Молекулы аминокислот содержат в радикале группы атомов: – SH, – ОН, – СООН, – NH2 и даже бензольное кольцо.
История нахождения белков.
1. Еще в 80-х гг. XX в. русский биохимик Д.Я. Данилевский указал на наличие пептидных групп в белковой молекуле.
2. В начале XX в. немецкий ученый Э. Фишер выдвинул полипептидную теорию, согласно которой молекулы белка представляют собой длинные цепи остатков аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями.
3. Э. Фишеру и другим ученым удалось синтетически получить полипептиды, в молекулы которых входили различные аминокислотные остатки, соединенные пептидными связями.
4. Полипептидная теория строения белка в настоящее время считается общепризнанной.
Так как природные белки являются высокомолекулярными соединениями, в их полипептидных цепочках аминокислотные остатки повторяются многократно.
В белке объединяются признаки разных классов, и в своем сочетании они дают совершенно новое качество.
Белок – это высшая форма развития органических веществ.
77. Свойства белков. Превращение белков в организме
Имея сложное строение,
белки обладают, естественно, и весьма разнообразными
свойствами:
1) одни белки, например белок куриного яйца, растворяются в воде, образуя при этом коллоидные растворы, другие – в разбавленных растворах солей;
2) некоторые белки совсем не обладают свойством растворимости;
3) наличие в молекулах белков (в радикалах аминокислотных звеньев) групп – СООН и – NН2 делает белки амфотерными;
4) важным свойством белков является способность к гидролизу.
Гидролиз проводится при действии ферментов или путем нагревания белка с раствором кислоты или щелочи.
В результате гидролиза образуются L-аминокислоты.
Под влиянием ряда факторов (нагревания, действия радиации, даже сильного встряхивания) может нарушиться конфигурация молекулы. Этот процесс называется денатурацией белка.
Сущность денатурации белка:
1) состоит в разрушении водородных связей, солевых и иных мостиков, поддерживающих вторичную и третичную структуру молекулы;
2) она теряет специфическую пространственную форму, дезориентируется и утрачивает свое биологическое действие.
3) денатурация белка происходит при варке яиц, приготовлении пищи и т. д.;
4) сильное нагревание вызывает не только денатурацию белков, но и их разложение с выделением летучих продуктов. Например, если к раствору белка прилить концентрированный раствор азотной кислоты, то появляется желтое окрашивание (происходит нитрование бензольных колец).
Превращение белков в организме.
1. Животные организмы строят свои белки из аминокислот тех белков, которые они получают с пищей. Поэтому наряду с жирами и углеводами белки – обязательный компонент нашей пищи.
2. В процессе переваривания пищи происходит гидролиз белков под влиянием ферментов. В желудке они расщепляются на более или менее крупные «осколки» – пептиды, которые далее в кишечнике гидролизуются до аминокислот. Последние всасываются ворсинками кишечника в кровь и поступают во все ткани и клетки организма. В отличие от углеводов и жиров, аминокислоты в запас не откладываются.
Судьба аминокислот в организме различна.
1. Основная их масса расходуется на синтез белков, которые идут на увеличение белковой массы организма при его росте и на обновление белков, распадающихся в процессе жизнедеятельности.
2. Синтез белков идет с поглощением энергии.
3. Аминокислоты используются в организме и для синтеза небелковых азотсодержащих соединений, например нуклеиновых кислот.
4. Часть аминокислот подвергается постепенному распаду и окислению.
1) одни белки, например белок куриного яйца, растворяются в воде, образуя при этом коллоидные растворы, другие – в разбавленных растворах солей;
2) некоторые белки совсем не обладают свойством растворимости;
3) наличие в молекулах белков (в радикалах аминокислотных звеньев) групп – СООН и – NН2 делает белки амфотерными;
4) важным свойством белков является способность к гидролизу.
Гидролиз проводится при действии ферментов или путем нагревания белка с раствором кислоты или щелочи.
В результате гидролиза образуются L-аминокислоты.
Под влиянием ряда факторов (нагревания, действия радиации, даже сильного встряхивания) может нарушиться конфигурация молекулы. Этот процесс называется денатурацией белка.
Сущность денатурации белка:
1) состоит в разрушении водородных связей, солевых и иных мостиков, поддерживающих вторичную и третичную структуру молекулы;
2) она теряет специфическую пространственную форму, дезориентируется и утрачивает свое биологическое действие.
3) денатурация белка происходит при варке яиц, приготовлении пищи и т. д.;
4) сильное нагревание вызывает не только денатурацию белков, но и их разложение с выделением летучих продуктов. Например, если к раствору белка прилить концентрированный раствор азотной кислоты, то появляется желтое окрашивание (происходит нитрование бензольных колец).
Превращение белков в организме.
1. Животные организмы строят свои белки из аминокислот тех белков, которые они получают с пищей. Поэтому наряду с жирами и углеводами белки – обязательный компонент нашей пищи.
2. В процессе переваривания пищи происходит гидролиз белков под влиянием ферментов. В желудке они расщепляются на более или менее крупные «осколки» – пептиды, которые далее в кишечнике гидролизуются до аминокислот. Последние всасываются ворсинками кишечника в кровь и поступают во все ткани и клетки организма. В отличие от углеводов и жиров, аминокислоты в запас не откладываются.
Судьба аминокислот в организме различна.
1. Основная их масса расходуется на синтез белков, которые идут на увеличение белковой массы организма при его росте и на обновление белков, распадающихся в процессе жизнедеятельности.
2. Синтез белков идет с поглощением энергии.
3. Аминокислоты используются в организме и для синтеза небелковых азотсодержащих соединений, например нуклеиновых кислот.
4. Часть аминокислот подвергается постепенному распаду и окислению.
78. Проблема синтеза белков
Причины невозможности получения белков синтетическим путем.
1. Причина – в чрезвычайной сложности белковых молекул.
2. Чтобы получить заданный белок, необходимо выяснить его аминокислотный состав, установить первичную структуру, т. е. порядок чередования аминокислот, определить пространственную конфигурацию белковой молекулы и искусственно воспроизвести все это.
3. Установление аминокислотного состава белков путем их гидролиза – наиболее легкая задача.
4. Первый белок, у которого удалось расшифровать первичную структуру, был инсулин (1954 г.), регулирующий содержание сахара в крови.
5. На установление порядка чередования аминокислот в инсулине было затрачено почти десять лет.
6. Его молекула состоит из двух полипептидных цепочек, одна из которых содержит двадцать один аминокислотный остаток, а другая – тридцать.
В настоящее время расшифрована первичная структура уже значительного числа белков, в том числе и более сложного строения:
1) синтез веществ белковой природы был впервые осуществлен на примере двух гормонов гипофиза (вазопрессина и окситоцина);
2) это полипептиды с небольшой молекулярной массой, состоящие каждый всего из девяти аминокислот.
Большим научным достижением явился синтез инсулина и рибонуклеазы.
О сложности таких синтезов свидетельствует тот факт, что для получения, например, одной из полипептидных цепочек инсулина потребовалось осуществить 89 реакций, а для получения другой – 138.
Синтез белков в организме осуществляется при помощи других высокомолекулярных веществ – нуклеиновых кислот.
В настоящее время искусственное получение белков осуществляется посредством микробиологического синтеза:
1) размножаясь в соответствующей питательной среде, некоторые микроорганизмы могут создавать обильную белковую массу;
2) на отходах гидролизного производства спирта из древесины, например, выращивают кормовые дрожжи для животноводства;
3) быстро развивается микробиологический синтез белков на основе использования парафинов нефти;
4) при помощи микроорганизмов производятся и другие вещества, например некоторые аминокислоты, витамины;
5) использование продуктов микробиологического синтеза в животноводстве позволяет значительно повышать его продуктивность.
Третичная структура поддерживается взаимодействием между функциональными группами радикалов полипептидной цепи.
Например, при сближении карбоксильной и аминогруппы может образовываться солевой мостик, карбоксильная группа с гидроксилом дает сложноэфирный мостик, атомы серы образуют дисульфидные мостики.
1. Причина – в чрезвычайной сложности белковых молекул.
2. Чтобы получить заданный белок, необходимо выяснить его аминокислотный состав, установить первичную структуру, т. е. порядок чередования аминокислот, определить пространственную конфигурацию белковой молекулы и искусственно воспроизвести все это.
3. Установление аминокислотного состава белков путем их гидролиза – наиболее легкая задача.
4. Первый белок, у которого удалось расшифровать первичную структуру, был инсулин (1954 г.), регулирующий содержание сахара в крови.
5. На установление порядка чередования аминокислот в инсулине было затрачено почти десять лет.
6. Его молекула состоит из двух полипептидных цепочек, одна из которых содержит двадцать один аминокислотный остаток, а другая – тридцать.
В настоящее время расшифрована первичная структура уже значительного числа белков, в том числе и более сложного строения:
1) синтез веществ белковой природы был впервые осуществлен на примере двух гормонов гипофиза (вазопрессина и окситоцина);
2) это полипептиды с небольшой молекулярной массой, состоящие каждый всего из девяти аминокислот.
Большим научным достижением явился синтез инсулина и рибонуклеазы.
О сложности таких синтезов свидетельствует тот факт, что для получения, например, одной из полипептидных цепочек инсулина потребовалось осуществить 89 реакций, а для получения другой – 138.
Синтез белков в организме осуществляется при помощи других высокомолекулярных веществ – нуклеиновых кислот.
В настоящее время искусственное получение белков осуществляется посредством микробиологического синтеза:
1) размножаясь в соответствующей питательной среде, некоторые микроорганизмы могут создавать обильную белковую массу;
2) на отходах гидролизного производства спирта из древесины, например, выращивают кормовые дрожжи для животноводства;
3) быстро развивается микробиологический синтез белков на основе использования парафинов нефти;
4) при помощи микроорганизмов производятся и другие вещества, например некоторые аминокислоты, витамины;
5) использование продуктов микробиологического синтеза в животноводстве позволяет значительно повышать его продуктивность.
Третичная структура поддерживается взаимодействием между функциональными группами радикалов полипептидной цепи.
Например, при сближении карбоксильной и аминогруппы может образовываться солевой мостик, карбоксильная группа с гидроксилом дает сложноэфирный мостик, атомы серы образуют дисульфидные мостики.
79. Азотсодержащие гетероциклические соединения. Пиридин
Особенности азотсодержащих гетероциклических соединений:
1) среди азотсодержащих соединений особенно много веществ циклического строения;
2) наибольший интерес представляют те из них, где атомы азота входят в состав циклов наряду с углеродными атомами, как атомы кислорода – в циклические молекулы глюкозы, рибозы, дезоксирибозы;
3) соединения, содержащие циклы, в состав которых наряду с атомами углерода входят атомы других элементов, называются гетероциклическими (греч. «гетерос» – другой);
4) возможность существования разнообразных гетероциклов – еще одна из причин неисчерпаемого многообразия органических веществ.
Пиридинкак вид азотсодержащего гетероциклического соединения. Его особенности:
1) это шестичленное гетероциклическое соединение с одним гетероатомом азота в цикле:
2) это бесцветная жидкость с неприятным запахом, хорошо растворимая в воде;
3) пиридин и его гомологи содержатся в каменноугольной смоле, которая и служит источником их получения;
4) на основании структурной формулы можно высказать двоякое суждение о свойствах пиридина;
5) наличие двойных связей в молекуле указывает на его высокую реакционноспособность, а сходство по строению с бензолом позволяет предположить, что вещество обладает большой химической способностью;
6) пиридин также имеет и много общего с бензолом по строению и свойствам.
В молекуле бензола каждый атом углерода, находясь в состоянии sр2-гибридизации, три электрона затрачивает на образование ?-связей и один электрон – на образование общего для молекулы ?-облака (при боковом перекрывании облаков шести р-электронов). В молекуле пиридинаодну группу СН заменяет атом азота, и он «поставляет» два электрона на установление ?-связей с двумя соседними углеродными атомами и один электрон – в систему ?-облака, при этом, как и в молекуле бензола, образуется устойчивый секстетэлектронов. У атома азота остается после этого еще пара свободных электронов;
7) пиридин, как и бензол, устойчив по отношению к окислителям: он не обесцвечивает раствор перманганата калия даже при нагревании;
8) пиридин нитруется, реакция идет в более жестких условиях, чем у бензола, образуется нитропиридин.
Гетероциклическое соединение пиридин– это азотистое основание ароматического характера.
1) среди азотсодержащих соединений особенно много веществ циклического строения;
2) наибольший интерес представляют те из них, где атомы азота входят в состав циклов наряду с углеродными атомами, как атомы кислорода – в циклические молекулы глюкозы, рибозы, дезоксирибозы;
3) соединения, содержащие циклы, в состав которых наряду с атомами углерода входят атомы других элементов, называются гетероциклическими (греч. «гетерос» – другой);
4) возможность существования разнообразных гетероциклов – еще одна из причин неисчерпаемого многообразия органических веществ.
Пиридинкак вид азотсодержащего гетероциклического соединения. Его особенности:
1) это шестичленное гетероциклическое соединение с одним гетероатомом азота в цикле:
3) пиридин и его гомологи содержатся в каменноугольной смоле, которая и служит источником их получения;
4) на основании структурной формулы можно высказать двоякое суждение о свойствах пиридина;
5) наличие двойных связей в молекуле указывает на его высокую реакционноспособность, а сходство по строению с бензолом позволяет предположить, что вещество обладает большой химической способностью;
6) пиридин также имеет и много общего с бензолом по строению и свойствам.
В молекуле бензола каждый атом углерода, находясь в состоянии sр2-гибридизации, три электрона затрачивает на образование ?-связей и один электрон – на образование общего для молекулы ?-облака (при боковом перекрывании облаков шести р-электронов). В молекуле пиридинаодну группу СН заменяет атом азота, и он «поставляет» два электрона на установление ?-связей с двумя соседними углеродными атомами и один электрон – в систему ?-облака, при этом, как и в молекуле бензола, образуется устойчивый секстетэлектронов. У атома азота остается после этого еще пара свободных электронов;
7) пиридин, как и бензол, устойчив по отношению к окислителям: он не обесцвечивает раствор перманганата калия даже при нагревании;
8) пиридин нитруется, реакция идет в более жестких условиях, чем у бензола, образуется нитропиридин.
Гетероциклическое соединение пиридин– это азотистое основание ароматического характера.